Kurz gesagt: NADH und FADH2 entstehen vor allem im Abbau von Glucose, Fettsäuren und Aminosäuren und liefern ihre Elektronen an die Atmungskette. NADPH entsteht zu einem großen Teil im Pentosephosphatweg und wird für reduktive Biosynthesen und den Schutz vor oxidativem Stress gebraucht. Die Namen sind ähnlich, die Aufgaben nicht: Enzyme erkennen ihren Cofaktor selektiv.
In fast jedem Stoffwechselweg tauchen Redoxträger auf. Wer sie nur als Kürzel neben einem Pfeil liest, verliert schnell den Überblick. Hilfreicher ist eine einfache Frage: Wird hier etwas abgebaut, um Energie zu gewinnen, oder wird etwas aufgebaut oder geschützt? Im ersten Fall ist meist NAD+ oder FAD beteiligt, im zweiten NADPH. Diese Seite zeigt dir, wie du die drei Träger in Prüfungsfragen sicher zuordnest.
Chemisch unterscheiden sich NAD und NADP nur durch eine zusätzliche Phosphatgruppe. Diese kleine Veränderung reicht, damit Enzyme die beiden Cofaktoren unterscheiden. Die Zelle hält außerdem unterschiedliche Verhältnisse aufrecht: NAD liegt im Zytosol überwiegend oxidiert vor und steht als Elektronenakzeptor bereit, NADP überwiegend reduziert und steht als Elektronenspender bereit. FAD ist meist fest an Enzyme gebunden, etwa an die Succinat-Dehydrogenase.
| Träger | Wichtige Quellen | Wofür er gebraucht wird |
|---|---|---|
| NADH | Glykolyse, Pyruvatdehydrogenase, Citratzyklus, Betaoxidation | Elektronen an Komplex I der Atmungskette, im Zytosol auch Laktatbildung |
| FADH2 | Succinat-Dehydrogenase, Acyl-CoA-Dehydrogenase der Betaoxidation | Elektronen über Ubichinon in die Atmungskette, ohne Komplex I |
| NADPH | Oxidativer Pentosephosphatweg, Malatenzym, Isocitrat-Dehydrogenase (NADP-abhängig) | Fettsäure- und Cholesterinsynthese, Glutathion-Reduktase, Cytochrom-P450-Reaktionen, NADPH-Oxidase |
Würde ein Träger beide Aufgaben übernehmen, könnte die Zelle Abbau und Aufbau nicht getrennt steuern. Ein Hepatozyt, der gleichzeitig Fettsäuren oxidiert und Cholesterin synthetisiert, braucht zwei getrennte Redoxsysteme. Das NADPH-System liefert Reduktionskraft für Synthesen, ohne dass dadurch der Bedarf der Atmungskette berührt wird. Die Lernheft-Fallfrage zu Modul 2 fragt genau danach, und die Antwort lautet: Enzyme erkennen ihre Cofaktoren selektiv und halten getrennte Stoffwechselfunktionen aufrecht.
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Lernheft ansehenElektronen aus NADH treten an Komplex I ein und passieren drei protonenpumpende Komplexe (I, III und IV). Elektronen aus FADH2 treten über Komplex II oder andere Flavoproteine direkt auf Ubichinon und umgehen Komplex I. Deshalb liefert FADH2 weniger ATP. Heute rechnet man mit etwa 2,5 ATP pro NADH und etwa 1,5 ATP pro FADH2. Ältere Bücher nennen 3 und 2. Beide Angaben findest du noch in Altfragen, entscheidend ist das Verhältnis.
Typische Verwechslung
Der Pentosephosphatweg liefert NADPH und Ribose-5-phosphat, aber kein ATP. Antworten, die ihn als Energiegewinnungsweg beschreiben, sind falsch. Ebenso falsch: NADPH werde in der Atmungskette oxidiert.
Beim Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase-Mangel fehlt dem Erythrozyten NADPH. Glutathion kann nicht ausreichend regeneriert werden, oxidativer Stress durch bestimmte Medikamente oder Nahrungsmittel kann eine Hämolyse auslösen. Bei der septischen Granulomatose ist die NADPH-Oxidase defekt, und Granulozyten töten bestimmte Erreger schlechter ab. Beim Alkoholabbau steigt das NADH/NAD+-Verhältnis in der Leber und verschiebt viele Gleichgewichte. Alle drei Beispiele lassen sich mit der Tabelle oben erklären.
Ein großer Teil stammt aus dem oxidativen Pentosephosphatweg. Weitere Quellen sind das Malatenzym und die NADP-abhängige Isocitrat-Dehydrogenase.
Seine Elektronen umgehen Komplex I. Dadurch werden weniger Protonen gepumpt, und es steht weniger Gradient für die ATP-Synthase zur Verfügung.
Nein. Er liefert NADPH und Zuckerbausteine für Nukleotide, aber keine ATP-Ausbeute.
Um Glutathion reduziert zu halten. So werden Peroxide abgebaut und Hämoglobin und Membranen vor oxidativem Schaden geschützt.
Nicht direkt durch einfache Umwandlung. Die Zelle koppelt die Systeme über Reaktionen wie das Malatenzym und mitochondriale Transhydrogenasen, hält sie aber funktionell getrennt.
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